Kebaruan dan Kompleksitas Apakah Hasil Perubahan Evolusioner Kecil

Livejurnal69 - Dengan merekonstruksi sebuah protein kuno dan melacak bagaimana halus perubahan dalam jangka waktu yang luas untuk menghasilkan sejumlah keturunan modern, para ilmuwan telah menunjukkan bagaimana evolusi atik dengan bentuk awal dan meninggalkan kesan bahwa kompleksitas berevolusi berkali-kali.

Manusia dan sel-sel hewan lainnya mengandung ribuan protein dengan fungsi begitu beragam dan kompleks yang seringkali sulit untuk melihat bagaimana mereka bisa berevolusi dari protein beberapa leluhur, kata ahli biologi Joseph W. Thornton dari University of Oregon dan Howard Hughes Medical Institute , yang memimpin penelitian.

Temuan tim secara rinci dalam edisi Oktober jurnal online akses terbuka PLoS Biology.

Tim Thornton, yang termasuk peneliti dari University of Queensland (Australia) dan Emory University di Atlanta, Ga, mempelajari keluarga besar protein terkait reseptor yang disebut nuklir. Reseptor ini mengatur perkembangan, reproduksi, metabolisme dan kanker dengan memicu ekspresi gen tertentu dalam respon terhadap hormon, nutrisi dan sinyal kimia lainnya.

Sejumlah reseptor nuklir, bagaimanapun, tidak harus diaktifkan oleh sinyal kimia: mereka cukup stabil untuk memicu ekspresi gen sendiri. Para ilmuwan telah lama berpikir bahwa leluhur protein adalah jenis ini sederhana, menyiratkan bahwa kapasitas kompleks untuk mengikat dan diatur oleh sinyal kimia berkembang secara mandiri dalam garis keturunan banyak.

Menggunakan database urutan molekular, fungsi, dan struktur atom ratusan protein reseptor modern, para peneliti direkonstruksi karakteristik biokimia dari reseptor nuklir leluhur, yang ada sebelum nenek moyang terakhir dari semua hewan di bumi - sebanyak sebagai satu milyar tahun yang lalu.

Mereka menemukan bahwa reseptor leluhur pada kenyataannya dibutuhkan aktivasi oleh sinyal kimia - asam kemungkinan besar lemak, zat kelas umum ditemukan dalam makanan hewan. Mereka juga menemukan bahwa atom yang mendasari mekanisme yang memungkinkan protein leluhur akan diaktifkan oleh sinyal kimia dilestarikan di hampir semua keturunan saat ini.

Para peneliti kemudian melacak bagaimana evolusi bermain-main dengan struktur leluhur dari waktu ke waktu. Mereka menemukan bahwa pada berbagai garis keturunan, reseptor berkembang kemitraan dengan hormon baru atau sinyal lain, karena beberapa mutasi halus mengubah ukuran dan bentuk rongga di mana mengikat senyawa sinyal. Anggota lain dari keluarga reseptor menjadi independen dari sinyal kimia; protein ini, seperti switch terjebak dalam "pada" posisi, berevolusi ketika mutasi sederhana meningkatkan stabilitas intrinsik protein ', menghilangkan kebutuhan untuk itu untuk berinteraksi dengan sinyal kimia untuk mengaktifkan gen ekspresi.

"Jika Anda hanya membandingkan reseptor pada manusia modern, peristiwa evolusi dengan mana mereka bisa berevolusi tidak jelas Ini mungkin. Terlihat seolah-olah fungsi kompleks protein masing-masing berevolusi secara independen," kata Thornton, karier HHMI awal ilmuwan dan profesor di di UO Center for Ekologi dan Biologi Evolusioner. "Tetapi ketika kita ditelusuri protein ini dari nenek moyang mereka melalui waktu, kita melihat bagaimana evolusi bermain-main dengan bentuk leluhur, menghasilkan keragaman yang luar biasa fungsi protein dan kemampuan untuk berinteraksi dengan banyak sinyal kimia yang berbeda.

Thornton kelompok mampu secara akurat merekonstruksi protein reseptor leluhur dengan mengumpulkan data baru yang luas tentang keturunan dalam spesies yang menyimpang sangat awal dari hewan lain. Mereka pertama scan genom spons, anemon laut dan sejumlah spesies hewan lain untuk mengumpulkan urutan reseptor nuklir mereka. Spons, mereka menemukan, baru saja dua protein tersebut, sedangkan manusia 48. Dengan merekonstruksi pohon evolusi dari keluarga seluruh reseptor, mereka menemukan bahwa dua protein spons bercabang paling dekat dengan akar, memberikan wawasan ke dalam negara kemungkinan leluhur.

Para ilmuwan kemudian diekstraksi reseptor dari queenslandica Amphimedon, spons dari Great Barrier Reef, dan menunjukkan bahwa reseptor tersebut, seperti beberapa reseptor awal-berkembang lainnya, asam lemak mengikat. Mereka menggunakan metode komputasi untuk memprediksi struktur atom tiga dimensi dari protein spons untuk menunjukkan bahwa mereka terikat asam lemak dalam rongga sangat mirip dengan yang di beberapa reseptor pada mamalia.

"Reseptor nuklir adalah studi kasus-besar dalam evolusi protein," katanya. "Kemungkinan besar keluarga protein lain, ketika belajar di detail sama, akan ternyata memiliki diversifikasi oleh jenis yang sama berkutat Apa yang tampak seperti kebaruan ternyata telah berevolusi dengan melakukan perubahan halus untuk sesuatu yang sangat tua.."

Co-penulis di atas kertas dengan Thornton adalah: Jamie T. Bridgham, juga seorang peneliti HHMI dan anggota dari Pusat Ekologi dan Evolusi Biologi (CEEB) pada UO; Geeta N. Eick dan Michael J. Harms, kedua UO's CEEB; Larroux Claire, EA Marie Gautama dan Bernard M. Degnan, semua dari University of Queensland, di Brisbane, Australia, dan Ortlund A. Eric dari Sekolah Kedokteran Emory.

National Science Foundation, National Institutes of Health, Australian Research Council dan Howard Hughes Medical Institute yang didukung penelitian. Para penyandang dana tidak memiliki peran dalam desain penelitian, pengumpulan data dan analisis, keputusan untuk mempublikasikan, atau penyusunan naskah.